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Kollagen

Aufbau und Funktion

Kollagen ist ein Protein, welches als Strukturprotein einen wesentlichen Anteil in Binde- und Stützgewebe ausmacht. Demnach kommt es in den meisten Organen unseres Körpers vor. Kollagen gehört zu den Faserproteinen und hat einen bestimmten anatomischen Aufbau, damit es ein stabiles Protein ergibt. Das Kollagenmolekül hat eine Grundstruktur, die sich aus drei Polypeptidketten zusammensetzt. Dabei handelt es sich um aneinandergereihte Proteine, die aus bis zu 1000 einzelnen Aminosäuren, die kleinste Einheit der Proteine, bestehen.

Die Synthese einer Vorstufe des Kollagens wird zunächst in den Zellen hergestellt. Die drei Proteinketten liegen zusammengelagert und umeinander gewunden. Sie bilden eine sich nach rechtsdrehende Grundstruktur, die ca. 300 nm lang und 1,5 nm dickes Kollagenmolekühl ergibt. Diese Anordnung wird als Trippelhelix bezeichnet und bildet die Vorstufe des Kollagens. Die weitere Herstellung des Kollagens findet nun außerhalb der Zelle statt. Bestimmte Enzyme schneiden von diesem Prokollagen an den Enden Peptide ab. Nun können sich die einzelnen Triplehelices parallel anordnen und bilden Querbrücken aus. Dies bedeutet das sich die Kollegenmoleküle untereinander vernetzen und so ein stabiles und zugeselltes Gerüst bilden.

Im Lichtmikroskop sieht man eine typische Querstreifung, die dadurch entsteht, dass sich die Kollegenmoleküle zu Fibrillen zusammenlagen und sich dabei die Enden überlappen. Mehrere Fibrillen bilden schließlich eine Kollagenfaser. Anschließend binden Wassermoleküle an das fertig Kollagen, wodurch Kollagen stets einen hohen Wasseranteil aufweist. Durch die Zusammenlagerung von unterschiedlichen Peptidketten entstehen verschiedene Triplehelices. Daher werden auch unterschiedliche Typen von Kollagen unterschieden, die mit meist durchnummeriert werden wie zum Beispiel Kollagen Typ 1, Typ 2 oder auch Typ 3.

Die Kollagentypen kommen unterschiedlich oft in den verschiedenen Gewebearten unseres Körpers vor. Generell befindet sich Kollagen in Haut, Knochen, Faserknorpel, Sehnen, Bänder, in den Zähnen, Muskelhaut und im Auge. Diesen Strukturen verleiht das enthaltene Kollagen die nötige Festigkeit und Stabilität. Aufgrund der sehr dehnbaren Eigenschaft sind Knochen, Knorpel und Sehnen reißfest, aber auch flexibel.

In Knochen und Zähnen ist es ebenfalls an der Mineralisation, dem Aufbau von Knochen und Zahnschmelz, beteiligt und ist dort ein wichtiger Bestandteil des Stoffwechsels. Die Organe unseres Körper sind meist von einer Kapsel und Fettgewebe umschlossen. Dabei bildet auch Kollagen Oberflächenschichten aus und befindet sich zum größten Teil in dem Bindegewebe. Die Organe sind dadurch voneinander abgegrenzt, aber bleiben in ihrer Position flexibel. Kollagen ist daher auch bei der Polsterung und Dehnbarkeit unsere Organe beteiligt und übernimmt mit dem Fettgewebe eine Schutzfunktion.

Kollagen in der Haut

Einen sehr großen Anteil Kollagen befindet sich in der Haut und übernimmt dort eine wichtige Stützfunktion der Hautschichten und des angrenzenden Bindegewebes. Als Eiweiß hat Kollagen die Eigenschaft Wasser zu binden, wodurch die Haut straff gehalten wird. Durch den speziellen Aufbau des Kollagens, sind die Kollagene sehr dehnbar, wodurch auch die Haut sehr elastisch und flexibel ist. Wie wichtig Kollagen für die Straffheit der Haut ist, zeigt sich wenn der Kollagengehalt ab ca. Mitte 20 langsam zurück geht.

Nach und nach zeigen sich dann erste Falten, was mit dem Abbau des Kollagens in der Haut zu tun hat. Die Haut verliert dann an Spannkraft und fällt in sich ein. Die eigene Kollagenproduktion geht deutlich zurück, weshalb verschiedene Kosmetikprodukte in Form von Cremes oder Kollagen- Bausteinen wie Proteine und Aminosäuren versuchen, das Kollagenpolster von außen zu füllen. Kollagenhaltige Cremes oder auch direkte Spritzen in die Haut sollen die Falten wieder glätten und Hautbild straffer erscheinen lassen. Da das Kollagen Wasser bindet, soll die Haut direkt nach einer Injektionsbehandlung erneut straffer und frischer aussehen.

Typen von Kollagen

Typ 1

Beim Kollagen unterscheidet man verschiedene Typen, die in unterschiedlichen Organe einen jeweils anderes Anteil ausmachen. Kollagen Typ I ist ca 300nm lang und bildet die typische Struktur aus dichtgelagerten Kollagenfibrillen, die zwischen 50 und 200nm dick sein können. Mengenmäßig ist Kollagen Typ 1 im menschlichen Körper am häufigsten vertreten. Dieser Typ kommt besonders häufig in der Haut, Bindegewebe, Sehnen, Knochen, Muskelfaszien und der Hornhaut (Kornea) vor. Bei den genannten Strukturen befindet sich das Kollagen in der Extrazellulärmatrix, das heißt, das Kollagen umgibt die einzelnen Zellen in Haut, Knochen und Sehnen.

Durch die Speicherung von Wasser im Kollagen, erhalten die Organe ein mechanische Festigkeit. Der hohe Kollagen Typ 1 Gehalt in Haut und Sehnen, macht diese besonders zugfest und dehnbar. Der Kollegenanteil sorgt für die nötige Druckfestigkeit und Straffheit der verschiedenen Strukturen.

Eine der bekanntesten Störungen der Kollagen Typ 1- Synthese ist die Osteogenesis imperfecta. Dabei handelt es sich um die Glasknochenkrankheit, eine erblich bedingter Defekt in der Knochenbildung. Aufgrund dessen wird zu wenig Kollagen hergestellt und der Knochen ist weniger stabil und belastbar. Je nach Schwere der Erkrankung, kann diese unterschiedlich ausgeprägt sein. Bei den Patienten treten spontane und häufige Knochenbrüche auf. Ebenfalls können Deformierungen von Schädel und Wirbelsäule entstehen. Hinzu kommt, dass die Patienten meistens nicht sehr groß werden, da sich die Krankheit auf das gesamte Knochenwachstum auswirkt.

Typ 2

Das Kollagen vom Typ 2 ist wie Typ 1 ebenfalls ein fibrillenbildendes Kollagen. Von der Länge her sind die beiden Typen sich sehr ähnlich. So ist auch Typ 2 ca. 300nm lang, allerdings ist es meistens dünner als das Typ 1 Kollagen. Typ 2- Kollagen kommt besonders häufig in hyalinem und elastischen Knorpel vor. Hyaliner Knorpel kleidet die Gelenke des Körpers aus und bildet dort die oberste Schicht des Gelenkspaltes.

Elastischer Knorpel kommt zum Beispiel an der Ohrmuschel, dem Gehörgang und auch in kleinen Bronchien der Lunge vor. Während Typ 1 Kollagen eine dichte Struktur aufweist, liegen Typ 2- Kollagenfasern in den verschiedenen Strukturen locker und vereinzelt im Bindegewebe. Neben dem Kollagen befindet sich weitere Substanzen wie Proteoglycan und Hyaluronsäure im Knorpel. Durch diese Zusammensetzung und Anlagerung von Wasser wird der Knorpel druckfest, elastisch und dehnbar, aber ist nicht so stabil wie Knochen.

Hydrolysat

Hydrolysate sind Produkte, die aus der Spaltung von Eiweißen oder Proteinen hervorgehen. Hydrolysat kann ebenfalls auch durch enzymatische Spaltung (Hydrolyse) aus Kollagen gewonnen werden. Diese Kollagenen Eiweiße werden bevorzugt aus dem Typ 1- Kollagen gewonnen und als Nahrungsergänzungsmittel genutzt. Sie enthalten einen hohen Anteil von kurzen Aminosäureketten (Peptide) und sind dem Gelatine sehr ähnlich.

Ein Unterschied besteht darin, dass Kollagen- Hydrolysate nicht gelierfähig sind und sie so einfach in Wasser aufgelöst werden können. Es handelt sich um ein weißes, geruchs- und geschmackloses Pulver, welches zum Binden, Emulgieren und Schäumen verwendet werden kann. Anwendung findet dieses Pulver besonders in eiweißreichen Diäten und der Ernährung von Sportlern. Es ist als Pulver zum Auflösen erhältlich und ergänzt bei starker sportlicher Aktivität die Eiweißzufuhr. Weiterhin wird es auch verwendet, um beschädigtes Knorpelgewebe zu reparieren.

Die Kollagen- Hydrolysate sollen die Knorpelbildung anregen und so verschleißtes Gelenkmaterial wieder regenerieren. Bei Patienten mit Knorpelverschleiß (Arthrose) soll dies zu einer Verbesserung der Schmerzen und der Beweglichkeit der Gelenke führen. Die kollagenen Eiweiße sind auch in einigen Kosmetikprodukten enthalten, da sie gut vom Körper aufgenommen werden, sollen sie bis in tiefere Hautschichten dringen können und das Erscheinungsbild der Haut verbessern und straffen.

Weitere Informationen

Weitere Informationen zu Kollagen erhalten Sie unter unserem Thema:

Qualitätssicherung durch: Dr. Nicolas Gumpert      |     Letzte Änderung: 17.12.2018
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