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Trypsinogen

Definition – Was ist Trypsinogen?

Trypsinogen ist die inaktive Vorstufe, ein so genanntes Proenzym, eines Enzyms, die im Pankreas, der Bauchspeicheldrüse, hergestellt wird. Zusammen mit dem restlichen Pankreassekret, dem so genannten Bauchspeichel, wird das Proenzym Trypsinogen über die Pankreas-Gänge in den Zwölffingerdarm, ein Teil des Dünndarms, abgegeben. Hier findet die Aktivierung zu dem Enzym Trypsin statt.

Dieses Enzym wird als "Hydrolase" kategorisiert, das heißt es ist dazu fähig, Verbindungen zwischen einzelnen Aminosäuren zu spalten. Dieser Prozess findet im Dünndarm statt, wodurch die Proteine, die über die Nahrung aufgenommen werden, in kleinere Fragmente aus Aminosäuren gespalten werden, wodurch sie in den Körper aufgenommen werden können.

Wie erfolgt die Aktivierung zu Trypsin?

Die Aktivierung von Trypsinogen zu Trypsin kann auf zwei Unterschiedlichen Wegen erfolgen. Bei beiden Wegen erfolgt eine Aktivierung nicht im Bereich der Bauchspeicheldrüse oder deren Gängen, sondern erst im Bereich des Zwölffingerdarms, einem Teil des Dünndarms.

  1. Für die eine Möglichkeit bei der Aktivierung zu Trypsin wird ein weiteres Enzym benötigt. Dieses Enzym wird im Bürstensaum, das heißt den oberflächlichen Zellen, des Zwölffingerdarms gebildet. Es nennt sich Enteropeptidase oder Enterokinase. Das Enzym wird unter den Hydrolasen kategorisiert. Dies bedeutet, dass sie die Verbindungen einzelner Aminosäuren, die dem Proenzym Trypsinogen ihre Struktur geben, unter Verbrauch von Wasser-Molekülen reversibel spalten können. Bei der Aktivierung von Trypsinogen zu Trypsin wird nun eine Kette aus sechs Aminosäuren, einem so genannten Hexapeptid, von dem Proenzym Trypsinogen unter Verbrauch von Wasser abgespalten. Dadurch entsteht eine im Vergleich zu vorher verkürzte Aminosäurenkette. Der Vorgang nennt sich limitierte Proteolyse. Allerdings liegt das Enzym nun in seiner aktiven Form vor und kann weitere Aminosäureketten spalten, um im Folgenden Proteine abzubauen und verdauen zu können.
  2. Die zweite Variante, Trypsinogen zu Trypsin zu aktivieren, wird durch das bereits aktive Enzym Trypsin dargestellt. Trypsin kann nicht nur körperfremde Proteine in kleinere Aminosäureketten spalten, sondern kann auch körpereigene Proenzyme wie das Trypsinogen um mehrere Aminosäuren verkürzen. Dabei spaltet Trypsin besonders gerne nach der sechsten Aminosäure des Trypsinogens. Das bedeutet, dass ein Hexapeptid abgespalten wird, wodurch das Trypsinogen in seine aktive Form, das Trypsin, umgewandelt wird. Neben Trypsinogen kann das aktive Trypsin drei weitere Enzyme, die für die Verdauung wichtig sind, in ihre aktive Form umwandeln. Wichtig für die Aktivierung sind weiterhin zwei Faktoren, die zuerst nicht offensichtlich sind. Einerseits ist die Wirkung von Trypsin bei einem leicht basischen pH-Wert von 7 bis 8 besonders gut, wodurch vermehrt Trypsinogen aktiviert wird. Andererseits wird Trypsinogen in der Bauchspeicheldrüse mit einem Trypsin-Inhibitor abgegeben. Dieser verhindert die vorzeitige Aktivierung innerhalb der Bauchspeicheldrüse und wird erst im Zwölffingerdarm abgebaut.

Wo wird Trypsinogen hergestellt?

Das Proenzym Trypsinogen wird grob formuliert in der Bauchspeicheldrüse gebildet. Diese liegt quer im Oberbauch links des Magens. Man kann die Bauchspeicheldrüse weiterhin in zwei Anteile gliedern:

  • Der endokrine Anteil produziert Hormone wie Insulin für die Regulation des Zuckerhaushaltes, die innerhalb des Körpers wirken.
  • Der exokrine Anteil, der den Hauptteil der Bauchspeicheldrüse ausmacht, produziert den Bauchspeichel, der das Proenzym Trypsinogen enthält, und eine wichtige Funktion bei der Verdauung übernimmt.

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Was sind die Normwerte?

Da Trypsinogen normalerweise über die Gänge der Bauchspeicheldrüse direkt in den Dünndarm weitergeleitet werden, findet sich in der Regel kein Trypsinogen im Blut, das heißt die Normwerte gehen gegen null.

Sollte es der Fall sein, dass Trypsinogen im Blut nachgewiesen wird, so spricht der Befund auf jeden Fall für einen krankhaften Prozess. Hier kommen beispielsweise eine akute Pankreatitis und eine Mukoviszidose in Frage. Im Rahmen des Neugeborenen-Screenings wird auf Trypsin getestet.

Was hat Trypsinogen mit Mukoviszidose zu tun?

Bei der zystischen Fibrose, auch Mukoviszidose genannt, kommt es durch eine Mutation im Genom zu einer veränderten Zusammensetzung des Sekrets von Drüsen, die ihr Sekret an die Körperoberfläche wie den Darm abgeben. Dabei wird das Sekret deutlich zähflüssiger, wodurch es verlangsamt abgegeben werden kann.

Dies ist besonders im Falle der Bauchspeicheldrüse kritisch. Durch die längere Verweildauer in den Gängen der Bauchspeicheldrüse wirkt das Sekret vermehrt innerhalb des Organs. Da somit auch vermehrt Trypsinogen zu Trypsin aktiviert wird, kommt es zu einer Verdauung des eigenen Körpers, was in einer akuten Pankreatitis enden kann.

Weitere Informationen zum Thema finden Sie hier: Mukoviszidose

Was ist Trypsin?

Trypsin ist ein Enzym, das aus einer inaktiven Vorstufe, dem Proenzym Trypsinogen entsteht und eine wichtige Aufgabe bei der Verdauung von Proteinen spielt. Das Proenzym Trypsinogen stammt aus dem exokrinen Anteil der Bauchspeicheldrüse. Dieses Proenzym wird auf zwei unterschiedlichen Wegen aktiviert. Zum einen wird unter Zuhilfenahme des Enzyms Enteropeptidase eine Aminosäurekette aus sechs Aminosäuren abgespalten. Zum anderen kann Trypsin sich selbst aktivieren. Hierbei wird ebenfalls eine  Aminosäurekette aus sechs Aminosäuren abgespalten. Aktives Trypsin kann außerdem die drei Proenzyme Procarboxypeptidasen, Proaminopeptidasen und Chymotrypsinogen zu ihren drei aktiven Enzymen durch Abspaltung einer Aminosäurekette umwandeln. Diese drei Enzyme sind ebenfalls an der Verdauung von Proteinen beteiligt.

Trypsin wird als Enzym unter der Kategorie der Hydrolasen kategorisiert. Das bedeutet, dass sie unter Verbrauch von Wasser Verbindungen zwischen Aminosäuren reversibel spalten können. Die Fähigkeit, Aminosäureketten zu spalten, erreicht bei dem leicht basischen Bauchspeichel mit pH-Werten zwischen 7 und 8 ein Maximum. Diese Eigenschaft ist essentiell für den Vorgang der Verdauung.

Nach den Enzymen des Mundspeichels stellt Trypsin den zweiten Schritt bei der Spaltung von Proteinen dar. Das Enzym spaltet die Aminosäurekette der Proteine nicht von außen her, sondern unterteilt die gesamte Kette in mehrere kleine Fragmente, die im Folgenden von weiteren Enzymen gekürzt werden, sodass sie über die Darmschleimhaut in den Körper aufgenommen werden können.

Weitere Informationen finden Sie hier: Trypsin

Was passiert bei einem Trypsin-Mangel?

Bei einem Mangel an Trypsin ist die Verdauung von Proteinen gestört. Im Folgenden werden weniger Aminosäuren in den Körper aufgenommen. Da einige Aminosäuren essentiell für den menschlichen Körper sind, da sie weder durch Modifikation von vorhandenen Aminosäuren noch durch eigene Synthese hergestellt werden können, kommt es nach einiger Zeit zu Mangelerscheinungen, die unbehandelt schwerwiegende Folgen haben können.

Außerdem kann es vorkommen, dass auf im Körper vorhandene Aminosäurespeicher wie die Proteine der Muskulatur zurückgegriffen wird, wodurch es zu einer Gewichtsreduktion und zu abnehmender Belastbarkeit kommt.

Alpha-1-Antitrypsin-Mangel

Die Ursache für einen Alpha-1-Antitrypsin-Mangel ist häufig ein Gendefekt. Alpha-1-Antitrypsin ist ein Enzym, das andere Enzyme in ihrer Funktion hemmt. Die Enzyme, die dabei gehemmt werden, haben normalerweise die Aufgabe, Proteine zu spalten, wodurch diese ihre Funktion verlieren. Somit kann Alpha-1-Antitrypsin auch als Proteinaseinhibitor bezeichnet werden.

Die Enzyme, die durch Alpha-1-Antitrypsin gehemmt werden, treten vor allem bei entzündlichen Prozessen auf und sind hauptsächlich Chymotrypsin, Trypsin, Plasmin, die Elastase und Thrombin.

Hierbei kommt der Hemmung der Elastase eine besondere Bedeutung zu. Die Elastase spaltet in der Regel Elastin, welches hauptsächlich in der Lunge vorkommt. Elastin ist ein Strukturprotein, das maßgeblich für die Elastizität der Lunge verantwortlich ist. Bei einem mangelhaften Vorkommen an Elastase-Inhibitoren wie dem Alpha-1-Antitrypsin kann es zu einer vermehrten Aktivität der Elastase in der Lunge führen. Hier baut die Elastase wie überall im Körper Proteine ab, allerdings betrifft dies in der Lunge körpereigenes Gewebe. Dadurch kommt es zu massiven Schäden am Lungengewebe, wodurch eine Einschränkung der Lungenfunktion unausweichlich ist. Zu den Symptomen, die sich daraus entwickeln, gehören Husten, Atemnot und eine Verengung der Atemwege. Außerdem kann die Leber, die hauptsächlich für die Bildung der Elastase verantwortlich ist, erhöhte Leberwerte aufweisen und durch einen Gallestau weiter geschädigt werden.

Weitere Informationen finden Sie hier: Alpha - 1 - Antitrypsin - Mangel

Qualitätssicherung durch: Dr. Nicolas Gumpert      |     Letzte Änderung: 17.12.2018
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