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Kollagenase

Was ist eine Kollagenase?

Eine Kollagenase ist ein Enzym, welches in der Lage ist, Kollagen zu spalten. Da Kollagenasen Bindungen spalten, gehören sie zu der Gruppe der Proteasen. Wie jedes Enzym besteht auch die Kollagenase aus aneinandergereihten Aminosäuren. Diese Aminosäureketten werden gefaltet und haben letztlich immer eine spezifische Funktion.

Die Aufgabe der Kollagenase ist es, Bindungen zwischen zwei Aminosäuren zu spalten. Dabei ist eine dieser Aminosäuren immer Prolin, während die zweite variieren kann. Da Kollagen aus viel Prolin aufgebaut ist, wird es durch die Kollagenasen gespalten und schließlich abgebaut.

Insgesamt gibt es beim Menschen fünf verschiedene Kollagenasen, die auf jeweils unterschiedliche Typen von Kollagen spezialisiert sind.

Welche Aufgaben und Funktionen hat die Kollagenase?

Die Kollagenasen haben die Funktion, Bindungen zwischen der Aminosäure Prolin und verschiedenen anderen Aminosäuren zu spalten. Damit gehören sie zu den Proteasen, als zu Enzymen, die mit Hilfe von Wasser Bindungen spalten.

Die Kollagenasen im menschlichen Organismus sind sogenannte Matrix-Metalloproteasen. Das bedeutet, dass sie nicht nur aus Aminosäuren aufgebaut sind, sondern im Zentrum noch ein Metallion besitzen. Bei den Kollagenasen ist dies ein Zinkion im Zentrum. Mit Hilfe dieses Metallions und eines Wassermoleküls wird die Bindung zwischen Prolin und der zweiten Aminosäure gespalten.

Prolin kommt in großen Anteilen in Kollagen vor, welches den Hauptanteil unseres Bindegewebes ausmacht. Er ist der wichtigste Faseranteil von verschiedenen Strukturen, wie zum Beispiel Haut, Knochen und Knorpel.

Durch die kollagenabbauende Funktion der Kollagenasen haben sie eine große Bedeutung bei der Wundheilung. Geschädigtes oder abgestorbenes Gewebe wird durch die Kollagenase gespalten und schließlich abgebaut. Dies garantiert eine optimale Heilung der Wunde durch Entfernung des toten Gewebes.

Beim Menschen gibt es insgesamt fünf Kollagenasen, die verschiedene Kollagene spezifisch spalten. Diese befinden sich vorwiegend in den Lysosomen, die für den Abbau diverser Moleküle verantwortlich sind.

Kollagenasen kommen jedoch nicht nur beim Menschen, sondern auch bei Bakterien vor. Eine außerordentlich wichtige Bedeutung haben sie bei den Clostridien. Diese Bakterien nutzen ihre Kollagenasen, um Bindegewebe zu zerstören und sich so besser im Organismus ausbreiten zu können.

Wenn Sie weiteres Interesse an diesem Thema haben, lesen Sie unseren nächsten Artikel unter: Aufgaben von Enzymen im menschlichen Körper

Wo wird die Kollagenase hergestellt?

Die Herstellung der Kollagenase beginnt wie bei den meisten Enzymen im Zellkern. Hier wird während der Transkription eine Abschrift eines bestimmten DNA-Abschnitts, der die Informationen für dieses Enzym beinhaltet, gemacht.

Diese mRNA verlässt den Zellkern über die Kernporen und gelangt zum Ribosom. Hier erfolgt nun die Translation und das Enzym wird durch Verknüpfung verschiedener Aminosäuren zusammengebaut.

Jedoch entsteht nicht sofort die aktive Kollagenase, sondern eine inaktive Vorstufe. Diese sogenannte Prokollagenase muss vor ihrem Einsatz aktiviert werden.

Diese Aktivierung erfolgt nach der Translation und nur bei Bedarf der Kollagenase. Um die Prokollagenase in eine aktive Kollagenase zu überführen, muss eine kurze Aminosäurensequenz abgeschnitten werden.

Diese inaktive Vorstufe garantiert einen kontrollierten Einsatz der Kollagenasen, da sie sonst sofort ihrer Funktion, Bindegewebe abzubauen, nachkommen würde, auch wenn es sich um gesundes Gewebe handelt.

Was sind die Kollagenase-Normwerte?

Es existiert aktuell kein Normwert für die Kollagenase im menschlichen Organismus. Dieses Enzym befindet sich in vielen verschiedenen menschlichen Organen, wie zum Beispiel im exokrinen Teil der Bauchspeicheldrüse. Hier hat die Kollagenase die Aufgabe aufgenommen Nahrung zu verkleinern.

Gehen solche Zellen zu Grunde, wie beispielsweise bei einer Entzündung der Bauchspeicheldrüse, werden vermehrt Kollagenasen ins Blut sezerniert. Jedoch misst man nicht die Konzentration der Kollagenase, sondern zieht andere Enzyme heran, wie in diesem Fall die Lipase.

Ein Grund dafür ist das verbreitete Vorkommen der Kollagenase. Diese Tatsache macht das Enzym unspezifisch und eignet sich deswegen nicht für eine Laboranalyse.

Wie wirkt sie bei einem Morbus Dupuytren?

Morbus Dupuytren ist eine Erkrankung, die mit einer Gewebezunahme im Bereich der Palmaraponeurose der Hand einhergeht. Dadurch ist es dem Patienten nicht mehr möglich, die Finger vollständig zu strecken.

Insbesondere der kleine Finger ist betroffen. Dieser kann oftmals überhaupt nicht mehr gestreckt werden und liegt der Handfläche vollständig an. In diesem Fall spricht man auch von einer Beugekontraktur.

Wie es zu dieser Erkrankung kommt ist nicht bekannt. Jedoch zeigt sich eine familiäre Häufung und es werden auch Risikofaktoren vermutet, wie das Zigaretten rauchen oder der Konsum von Alkohol.

Die Patienten leiden unter der fehlenden Beweglichkeit der Hände und sowohl Gefäße als auch Nerven können durch den Morbus Dupuytren geschädigt werden.

Als Therapieformen stehen verschiedene operative Verfahren zu Auswahl, wie beispielsweise die Entfernung der Palmaraponeurose (Aponeurektomie) oder die Spaltung von Faszien.

Jedoch kann man auch versuchen mit sogenannten Kollagenasen-Injektionen der Krankheit entgegenzuwirken. Die gespritzten Kollagenasen sollen das überschießende Bindegewebe abbauen.

Diese Enzyme werden direkt in die verdickte Palmaraponeurose gespritzt, die zum großen Teil aus Kollagenfasern besteht. Dadurch lockert sich das Gewebe und im Anschluss kann der betroffenen Finger so weit wie möglich gestreckt werden.

Bei erfolgreicher Kollagenasen-Injektion ist das Gewebe so weit aufgeweicht, dass durch die Fingerstreckung der verdickte Strang der Palmaraponeurose durchreißt und der Patient die Hand wieder normal bewegen kann.

Haben Sie mehr Interesse an weiteren Behandlungsmöglichkeiten von Morbus Dupuytren? Lesen Sie unseren nächsten Artikel unter: Therapie des Morbus Dupuytrens

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Qualitätssicherung durch: Dr. Nicolas Gumpert      |     Letzte Änderung: 17.12.2018
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